Последовательность чередования аминокислотных остатков в полипептидной цепи называется ПЕРВИЧНОЙ структурой белка (или первым уровнем структурной организации белковой молекулы).
Закручивание полипептидной цепи белка в спиралеобразную структуру происходит вследствие взаимодействия посредством образования водородных связей между кислородом карбонильной группы i- того аминокислотного остатка и водородом амидогруппы i+4 аминокислотного остатка. Наряду с альфа-спиралями в образовании вторичной структуры белка принимают также участие b- структуры параллельная и антипараллельная, b- изгиб.
Параллельные и антипараллельные бетта-структуры образуются за счет водородных связей между двумя протяженными участками ОДНОЙ И ТОЙ ЖЕ полипептидной нити. Если направление взаимодействующих участков совпадает, говорят о параллельной бетта-структуре и наоборот.
На рисунках принято участки альфа-спирализованной полипептидной нити обозначать в виде цилиндров (на наших рисунках они изображены в виде спиралей), а участки бетта-структур- в виде стрелок.
При упаковке вторичной структуры белка в пространстве образуется третичная структура белка, состоящая из всех компонентов вторичной структуры. При образовании
третичной структуры белка участвуют гидрофобные (I), ионные (электростатические)(II), водородные(III) ковалентные(IV)
взаимодействия между группировками в боковых радикалах аминокислотных остатков полипептидной цепи. С появлением третичной структуры, у белка появляются и новые свойства- биологические. В частности, проявление каталитических свойств связанно именно с наличием у белка третичной структуры. И наоборот, нагревание белков,
приводящее к разрушению третичной структуры (иначе известно как денатурация) одновременно приводит и к утрате биологических свойств.
Объединение белковых молекул третичной структуры без появления НОВЫХ биологических свойств называют АГРЕГИРОВАННЫМ состоянием. Как четвертичная структура, так и агрегированное состояние могут быть обратимо разрушены с применением детергентов, в частности, ДОДЕЦИЛСУЛЬФОНАТА НАТРИЯ или неионных детергентов типа ТРИТОНА. Очень часто для разрушения четвертичной структуры исследуемый белок нагревают при 100 С в присутствии 1% 2-меркаптоэтанола и 2% додецилсульфоната натрия (SDS). В таких условиях восстанавливаются дисульфидные связи между остатками цистеина, которые в некоторых случаях удерживают субъединицы четвертичной структуры.
Биологический смысл появления четвертичной структуры у белков- экономия “генетического материала”, поскольку каждая из субъединиц кодируется только одим геномом ДНК. К тому же, в случае появления ошибки при трансляции у одной из субъединиц, отпадает необходимость РЕСИНТЕЗА остальных субъединиц. Четвертичная структура в таком случае распадается на субъединицы, дефектная субъединица удаляется и вновь образуется четвертичная структура с участием нормальной субъединицы. В конце концов, появление ошибки менее вероятно при синтезе (трансляции) сравнительно небольшой полипептидной цепи.
Практически все белки-ферменты имеют четвертичную структуру и состоят, как правило, из четного числа протомеров (двух, четырех, шести, восьми).
ОПРЕДЕЛЕНИЕ ПЕРВИЧНОЙ СТРУКТУРЫ БЕЛКА